PROTEINAS FIBROSAS

Las proteínas fibrosas son moléculas muy alargadas, cuyas estructuras secundarias constituyen sus motivos estructurales predominantes. Muchas proteínas fibrosas desempeñan un papel estructural, en funciones de conexión, de protección o de soporte. Otras, como las proteínas ciliares y musculares presentan funciones motrices.

Es el principal componente de la epidermis exterior dura y de sus apéndices, como el pelo, cuerno, uñas y plumas. Se clasifican en a queratinas, que se encuentran en mamíferos, y b queratinas, presentes en pájaros y reptiles.

Estudios de microscopía electrónica indican que el pelo, constituido principalmente por a -queratina, consiste en una jerarquía de estructuras. El pelo tiene un diámetro de » 20 Aš y está constituido por células muertas, cada una de las cuales contiene macrofibrillas empaquetadas (2000 Aš de diámetro) con una orientación paralela a la fibra del pelo. Las macrofibrillas está formadas a su vez por microfibrillas (80 Aš) que se encuentran cementadas por una proteína que tiene un alto contenido de azufre. Las microfibrillas consisten en protofibrillas (20 Aš) que están organizadas en un anillo de 9 protofibrillas alrededor de un núcleo central de 2 protofibrillas. A su vez, cada protofibrilla están constituidas por dos pares de hélices a asociadas en un arrollamiento hacia la izquierda.

La mayor parte de las sedas están constituidas por la proteína fibrosa fibroína y por una proteína amorfa viscosa sericina, que desempeña el papel de cementación.

La fibroína de la seda está formada por cadenas con plegamiento b antiparalelo, en el cual las cadenas se extienden paralelamente al eje de la fibra. Los estudios muestran que grandes extensiones de la cadena están constituidas por seis residuos que se repiten.

(- gli -ser - gli - ala - gli - ala - )n

Dos cadenas polipeptídicas vecinas, se muestra la alternancia de glicina y alanina intra e intercadena.

Las hojas b proyectan la glicina hacia una superficie, las cadenas laterales de la alanina y la serina están dispuestas hacia la otra superficie. Además, las cadenas se apilan, de modo que las capas en las que se establece contacto con las cadenas laterales de la glicina se alternan con aquellas de alanina y serina. Esta estructura explica en parte las propiedades mecánicas de la seda.

Dos cadenas polipeptídicas antiparalelas de la fibroína de la seda (modelo de esferas llenas).


El colágeno se encuentra en todos los animales multicelulares y es la proteína más abundante en vertebrados, corresponde 25-35% del total de proteínas en mamíferos. Es una proteína extracelular que está organizada en fibras insolubles que exhiben gran fuerza de tensión. Ello es adecuado para la función del colágeno como componente que soporta la tensión en los tejidos conectivos o conjuntivos, tales como los huesos, los dientes, los cartílagos, los tendones, los ligamentos y las matrices fibrosas de la piel y de los vasos sanguíneos.

Presenta una composición aminoacídica característica, casi la tercera parte de sus restos son glicina, entre el 15 y el 30% son prolina y 4-hidroxiprolina (Hyp); los residuos 3-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina (Hyl) se encuentran en cantidades menores. La secuencia aminoacídica está constituida por tripletes que se repiten de secuencia Gly-X-Y; X es frecuentemente Pro e Y, generalmente Hyp o Hyl.

Está formado por cadenas polipeptídicas helicoidales de giro izquierdo, tres cadenas paralelas forman una superhélice (triplohelicoidal) de giro derecho. Está estabilizada por enlaces por puente de hidrógeno intercadena. Esta estructura triplohelicoidal, empaquetada y rígida, es responsable de su fuerza de tensión.



La insolubilidad del colágeno en medio acuoso se explica por las uniones covalentes transversales tanto intramoleculares como intermoleculares, uniones en que participan lisina e histidina.